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微管蛋白 Tubulin-α 货号 bs-0159R
发表者:北京lol外围-lol外围投注-app下载生物      发表时间:2016-2-15
Alzheimer病(AD)是成人痴呆症中最常见的一种。神经细胞内的神经原纤维缠结(NFT)是其特征性脑损伤之一。NFT的主要组成成分是异常过度磷酸化的微管相关蛋白tau,这种tau蛋白以聚集的双螺旋丝(PHF)存在。越来越多的实验证明:NFT引起的神经原纤维退化在AD发病中起重要作用。 AD脑中微管相关蛋白tau被异常过度磷酸化,在此基础上又被异常糖基化/糖化修饰;异常修饰的tau蛋白丧失其促微管组装的生物学活性;AD脑中蛋白磷酸酯酶活性降低,蛋白磷酸酯酶PP-2A,PP-2B和PP-1可不同程度使ADP-tau和PHF-tau去磷酸化,去磷酸化作用可不同程度恢复AD P-tau和PHF-tau的生物学功能,且其功能活性恢复程度与其去磷酸化程度呈正相关关系;PP-2A和PP-2B的去磷酸化处理可使PHF/NFT结构松懈,释放PHF原纤维及游离tau蛋白;去糖基化作用使PHF/NFT螺旋性消失,成为直径为(2.5±0.5) nm的线性束状纤维丝,这种纤维丝与在体外将正常人类tau与AD P-tau一起保温所得的纤维丝结构相似;单纯去糖基化作用不能显著增加AD P-tau和PHF-tau的生物学活性,也不显著增加PHF-tau蛋白的游离量,但去糖基化作用可增加其后的去磷酸化反应对tau功能的恢复及tau蛋白从PHF/NFT中的释放;多种非脯氨酸指导的和脯氨酸指导的蛋白激酶均可在体外催化tau蛋白发生磷酸化反应,但这些酶单独使用时均有非常缓慢的动力学;CaMKⅡ可催化tau蛋白262位丝氨酸发生磷酸化,但只抑制其促微管组装活性的40%;异常磷酸化的tau蛋白不易被CANP水解,去磷酸化降低tau蛋白对CANP的抵抗性。tau蛋白的异常修饰在AD神经原纤维退化中起重要作用,多种酶或膜代谢异常与tau蛋白异常修饰有关,蛋白磷酸酯酶及其激活剂可望对AD神经原纤维退化起抑制或逆转作用。
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